Immuno-essai à utiliser avec le système automatisé LUMIPULSE G pour la mesure quantitative de la protéine Tau phosphorylée à la thréonine 181 (pTau 181) dans le plasma humain. Ce produit n'est pas destiné à être utilisé dans les procédures de diagnostic.
Détails de l'essai
Contexte
La maladie d'Alzheimer, la forme la plus courante de démence, est une maladie neurodégénérative caractérisée histologiquement par l'accumulation d'enchevêtrements neurofibrillaires intracellulaires et de plaques amyloïdes extracellulaires dans les régions corticales et limbiques du cerveau. L'ultrastructure des enchevêtrements neurofibrillaires est constituée de filaments hélicoïdaux appariés composés principalement de la protéine Tau anormalement hyperphosphorylée (pTau). Les principaux composants des dépôts amyloïdes sont les peptides β-amyloïdes de 40 et 42 acides aminés, qui dérivent de la protéine précurseur amyloïde intégrée à la membrane.
Dans la pathologie de la maladie d'Alzheimer, la phosphorylation de la protéine Tau est perturbée, ce qui entraîne une hyperphosphorylation et l'émergence de nouveaux sites de phosphorylation.
La combinaison de concentrations réduites de β-amyloïde1-42 et de concentrations accrues de Tau totale et de pTau est considérée comme une signature de biomarqueur pathologique dans le liquide céphalorachidien (LCR) qui permet de diagnostiquer la maladie d'Alzheimer.2,3 Aujourd'hui, l'analyse des biomarqueurs dans le LCR fait partie des tests cliniques de routine, mais la mesure des biomarqueurs dans le sang pourrait améliorer les futures stratégies de test.
Les recherches actuelles indiquent que le pTau plasmatique, y compris le pTau 181, est concordant avec la TEP amyloïde, et qu'il est capable de différencier la maladie d'Alzheimer des maladies neurodégénératives autres que la maladie d'Alzheimer et de prédire la progression vers la maladie d'Alzheimer,
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